Deux antigènes majeurs de Mycobactérium tuberculosis ont été produits par Streptomyces lividans sous forme de protéines sécrétées. Un vecteur d'expression-sécrétion a été construit contenant le promoteur de la xylanase A et la séquence signal de la cellulase A. Cette dernière contient deux codons d'initiation précédés d'une séquence Shine-Dalgarno en plus d'une séquence de huit nucléotides complémentaires à l'ARNr 16S. Les gènes qui codent pour la protéine de 38 kDa (Rv0934) et celle de 19 kDa (Rv3763) ont été amplifiés respectivement par réaction en chaîne de la polymérase et clonés dans ce vecteur. Les protéines recombinantes ont été ensuite purifiées à partir du surnageant de culture des clones. Les rendements après purification étaient de 80 mg/L pour la protéine de 38 kDa et de 200 mg/L pour la protéine de 19 kDa. L'analyse de la séquence N-terminale de la protéine de 38 kDa a révèlé la présence d'une délétion de sept à huit acides aminés tandis que la protéine de 19 kDa a subi une délétion de 22 à 23 acides aminés comparativement à leur entité sauvage respective. Cependant, la protéine de 19 kDa recombinante comportait la même séquence N-terminale que la protéine récupérée du surnageant de culture de M. tuberculosis. Le haut rendement obtenu pour ces deux protéines démontre le potentiel de S. lividans comme un hôte alternatif pour la production de protéines recombinantes de M. tuberculosis. Cependant les conditions de culture devront être améliorées afin de minimiser la dégradation protéolytique et de récupérer des produits intacts.Mots clés : streptomycètes, boîte en aval, peptide signal, sécrétion de protéines, Mycobactérium tuberculosis.[Traduit par la Rédaction]